1、血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质(缩写为HB或HGB)。是使血液呈红色的蛋白。血红蛋白由四条链组成,两条α链和两条β链,每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上,被血液运输。血红蛋白的特性是:在氧含量高的地方,容易与氧结合;在氧含量低的地方,又容易与氧分离。血红蛋白的这一特性,使红细胞具有运输氧的功能。
2、血红蛋白(hemoglobin;haemoglobin;HB;HGB ) 每一血红蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成,每个血红素又由4个吡咯环组成,在环中央有一个铁原子。血红蛋白中的铁在二价状态时,可与氧呈可逆性结合(氧合血红蛋白),如果铁氧化为三价状态。血红蛋白则转变为高铁血红蛋白,就失去了载氧能力。珠蛋白约占96%,血红素占4%。α和β都类似于肌红蛋白,只是肽链稍短:α亚基为141aa;β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。在哺乳动物中,血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气,是血浆溶氧量的70倍。
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